Los carbohidratos han sido culpados por el exceso de peso desde hace mucho tiempo. Se trata de una noción general de que el consumo de productos ricos en hidratos de carbono, uno tiende a ganar mucho peso.
Sin embargo, no mucha gente es consciente del hecho de quehay dos tipos de Carbohidratos – buenos y malos, y es el consumo de este último tipo el que lleva a una expansión en la cintura y muchos otros problemas de salud también. Los carbohidratos buenos son, de hecho, el proveedor de nutrientes esenciales para nuestro cuerpo, haciendo un ajuste entre la persona y la salud.
Por lo tanto, todo lo que necesitas hacer es averiguar los carbohidratos buenos y los malos carbohidratos y aumentar el consumo de la primera. A continuación, hemos proporcionado una lista de carbohidratos buenos y carbohidratos malos, para ayudar a planificar la dieta de una mejor manera.
Lista de carbohidratos buenos
Los buenos carbohidratos proporcionan al organismo las vitaminas esenciales, minerales y una larga lista de importantes fitonutrientes. Son ricos en fibra, que proveen al cuerpo con los nutrientes esenciales y la energía que necesita. Además, después de comer alimentos ricos en carbohidratos buenos, una persona tiende a sentirse llena y satisfecha por mucho tiempo.
- Espárragos
- Aguacate
- Remolacha
- Pimientos
- Brócoli
- Coles de Bruselas
- Coliflor
- Zanahorias
- Apio
- Berza
- Maíz
- Pepinos
- Berenjena
- Ajo
- Judías verdes y guisantes verdes
- Setas
- Hojas de mostaza
- Ocra
- Aceitunas
- Cebolla
- Patatas y camotes
- Calabaza
- Lechuga Romana
- Espinacas
- Squash
- Tomates
- Hojas de nabo
- Berro
- Calabacín
- Manzanas
- Albaricoques
- Plátanos
- Fresas, frambuesas, moras, arándanos
- Cantalupo
- Cerezas
- Dátiles
- Higos
- Jugos de frutas
- Pomelo
- Uvas
- Guayaba
- Kiwi
- Limas y limones
- Mangos
- Nectarinas
- Naranjas
- Papayas
- Melocotones y Peras
- Caquis
- Piña
- Ciruelas
- Pasas
- Sandía
- Frijoles, alubias y legumbres
- Nueces crudas y semillas
- Grasa de lácteos
- Pasta de grano entero
- Arroz
Lista de carbohidratos malos
Los carbohidratos malos están llenos de calorías, mientras que carecen de todo valor nutricional y de fibras. Aparte de esto, productos que contengan edulcorantes, conservantes y otros aditivos insalubres es mejor evitarlos.
Son alimentos altamente refinados y procesados, por lo tanto pierden la mayor parte del valor nutritivo y de fibra. Gracias a la transformación y los aditivos, los carbohidratos malos son tentadoramente sabrosos. Sin embargo, producen un aumento dramático en los niveles de insulina, lo que resulta en exceso de trabajo el páncreas, el almacenamiento de grasas, la diabetes, enfermedad cardíaca, el sobrepeso e incluso problemas de obesidad.
Pan Blanco
Pasta Blanca
Productos de panadería dulces, como pasteles y galletas
Procesado de cereales refinados, como arroz blanco
Púdines, natillas y otros dulces
Refrescos
Jalea y Confituras
Golosinas
Alimentos procesados, como patatas fritas
Bebidas
Alcohol
Enzima
Estructura de la triosafosfato isomerasa. Conformación en forma de diagrama de cintas rodeado por el modelo de relleno de espacio de la proteína. Esta proteína es una eficiente enzima involucrada en el proceso de transformación deazúcares en energía en las células.Las enzimas1 son moléculas de naturaleza proteica y estructural que catalizan reacciones químicas, siempre que seantermodinámicamente posibles: una enzima hace que una reacción química que es energéticamente posible (ver Energía libre de Gibbs), pero que transcurre a una velocidad muy baja, sea cinéticamente favorable, es decir, transcurra a mayor velocidad que sin la presencia de la enzima.2 3 En estas reacciones, las enzimas actúan sobre unas moléculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en moléculas diferentes denominadas productos. Casi todos los procesos en las células necesitan enzimas para que ocurran a unas tasas significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones enzimáticas.
Debido a que las enzimas son extremadamente selectivas con sus sustratos y su velocidad crece sólo con algunas reacciones, el conjunto (set) de enzimas sintetizadas en una célula determina el tipo de metabolismo que tendrá cada célula. A su vez, esta síntesis depende de la regulación de la expresión génica.
Como todos los catalizadores, las enzimas funcionan disminuyendo la energía de activación (ΔG‡) de una reacción, de forma que se acelera sustancialmente la tasa de reacción. Las enzimas no alteran el balance energético de las reacciones en que intervienen, ni modifican, por lo tanto, el equilibrio de la reacción, pero consiguen acelerar el proceso incluso millones de veces. Una reacción que se produce bajo el control de una enzima, o de un catalizador en general, alcanza el equilibrio mucho más deprisa que la correspondiente reacción no catalizada.
Al igual que ocurre con otros catalizadores, las enzimas no son consumidas por las reacciones que catalizan, ni alteran su equilibrio químico. Sin embargo, las enzimas difieren de otros catalizadores por ser más específicas. Las enzimas catalizan alrededor de 4.000 reacciones bioquímicas distintas.4 No todos los catalizadores bioquímicos son proteínas, pues algunas moléculas de ARN son capaces de catalizar reacciones (como la subunidad 16S de losribosomas en la que reside la actividad peptidil transferasa).5 6 También cabe nombrar unas moléculas sintéticas denominadas enzimas artificiales capaces de catalizar reacciones químicas como las enzimas clásicas.7
La actividad de las enzimas puede ser afectada por otras moléculas. Los inhibidores enzimáticos son moléculas que disminuyen o impiden la actividad de las enzimas, mientras que los activadores son moléculas que incrementan dicha actividad. Asimismo, gran cantidad de enzimas requieren de cofactores para su actividad. Muchas drogas o fármacos son moléculas inhibidoras. Igualmente, la actividad es afectada por la temperatura, el pH, la concentración de la propia enzima y del sustrato, y otros factores físico-químicos.
Algunas enzimas son usadas comercialmente, por ejemplo, en la síntesis de antibióticos y productos domésticos de limpieza. Además, son ampliamente utilizadas en diversos procesos industriales, como son la fabricación de alimentos, destinción de jeans o producción de biocombustibles
Estructuras y mecanismos
Diagrama de cintas que representa la estructura de unaanhidrasa carbónica de tipo II. La esfera gris representa alcofactor zinc situado en el centro activo.Las enzimas son generalmente proteínas globulares que pueden presentar tamaños muy variables, desde 62 aminoácidos como en el caso del monómero de la 4-oxalocrotonato tautomerasa,15 hasta los 2.500 presentes en la sintasa de ácidos grasos.
Las actividades de las enzimas vienen determinadas por su estructura tridimensional, la cual viene a su vez determinada por la secuencia de aminoácidos.17 Sin embargo, aunque la estructura determina la función, predecir una nueva actividad enzimática basándose únicamente en la estructura de una proteína es muy difícil, y un problema aún no resuelto.
Casi todas las enzimas son mucho más grandes que los sustratos sobre los que actúan, y solo una pequeña parte de la enzima (alrededor de 3 a 4 aminoácidos) está directamente involucrada en la catálisis.19 La región que contiene estos residuos encargados de catalizar la reacción es denominada centro activo. Las enzimas también pueden contener sitios con la capacidad de unir cofactores, necesarios a veces en el proceso de catálisis, o de unir pequeñas moléculas, como los sustratos o productos (directos o indirectos) de la reacción catalizada. Estas uniones de la enzima con sus propios sustratos o productos pueden incrementar o disminuir la actividad enzimática, dando lugar así a una regulación por retroalimentación positiva o negativa, según el caso.
Al igual que las demás proteínas, las enzimas se componen de una cadena lineal de aminoácidos que se pliegan durante el proceso detraducción para dar lugar a una estructura terciaria tridimensional de la enzima, susceptible de presentar actividad. Cada secuencia de aminoácidos es única y por tanto da lugar a una estructura única, con propiedades únicas. En ocasiones, proteínas individuales pueden unirse a otras proteínas para formar complejos, en lo que se denomina estructura cuaternaria de las proteínas.
La mayoría de las enzimas, al igual que el resto de las proteínas, pueden ser desnaturalizadas si se ven sometidas a agentesdesnaturalizantes como el calor, los pHs extremos o ciertos compuestos como el SDS. Estos agentes destruyen la estructura terciaria de las proteínas de forma reversible o irreversible, dependiendo de la enzima y de la condición.
Especificidad
Las enzimas suelen ser muy específicas tanto del tipo de reacción que catalizan como del sustrato involucrado en la reacción. La forma, la carga y las características hidrofílicas/hidrofóbicas de las enzimas y los sustratos son los responsables de dicha especificidad. Las enzimas también pueden mostrar un elevado grado de estereoespecificidad, regioselectividad y quimioselectividad.20
Algunas de estas enzimas que muestran una elevada especificidad y precisión en su actividad son aquellas involucrados en la replicación y expresión del genoma. Estas enzimas tienen eficientes sistemas de comprobación y corrección de errores, como en el caso de la ADN polimerasa, que cataliza una reacción de replicación en un primer paso, para comprobar posteriormente si el producto obtenido es el correcto.21 Este proceso, que tiene lugar en dos pasos, da como resultado una media de tasa de error increíblemente baja, en torno a 1 error cada 100 millones de reacciones en determinadas polimerasas de mamíferos.22 Este tipo de mecanismos de comprobación también han sido observados en la ARN polimerasa,23 en la ARNt aminoacil sintetasa24 y en la actividad de selección de los aminoacil-tRNAs.25
Aquellas enzimas que producen metabolitos secundarios son denominadas promiscuas, ya que pueden actuar sobre una gran variedad de sustratos. Por ello, se ha sugerido que esta amplia especificidad de sustrato podría ser clave en la evolución y diseño de nuevas rutas biosintéticas.26
Modelo de la "llave-cerradura"
Las enzimas son muy específicas, como sugirió Emil Fischer en 1894. Con base a sus resultados dedujo que ambas moléculas, enzima y sustrato, poseen complementariedad geométrica, es decir, sus estructuras encajan exactamente una en la otra,27 por lo que ha sido denominado como modelo de la "llave-cerradura", refiriéndose a la enzima como a una especie de cerradura y al sustrato como a una llave que encaja de forma perfecta en dicha cerradura. Sin embargo, si bien este modelo explica la especificidad de las enzimas, falla al intentar explicar la estabilización delestado de transición que logran adquirir las enzimas.
Modelo del encaje inducido
Diagrama que esquematiza el modo de acción del modelo del encaje inducido.
En 1958 Daniel Koshland sugiere una modificación al modelo de la llave-cerradura: las enzimas son estructuras bastante flexibles y así el sitio activo podría cambiar su conformación estructural por la interacción con el sustrato.28 Como resultado de ello, la cadena aminoacídica que compone el sitio activo es moldeada en posiciones precisas, lo que permite a la enzima llevar a cabo su función catalítica. En algunos casos, como en las glicosidasas, el sustrato cambia ligeramente de forma para entrar en el sitio activo.29 El sitio activo continua dicho cambio hasta que el sustrato está completamente unido, momento en el cual queda determinada la forma y la carga final.30
Las enzimas suelen ser muy específicas tanto del tipo de reacción que catalizan como del sustrato involucrado en la reacción. La forma, la carga y las características hidrofílicas/hidrofóbicas de las enzimas y los sustratos son los responsables de dicha especificidad. Las enzimas también pueden mostrar un elevado grado de estereoespecificidad, regioselectividad y quimioselectividad.20
Algunas de estas enzimas que muestran una elevada especificidad y precisión en su actividad son aquellas involucrados en la replicación y expresión del genoma. Estas enzimas tienen eficientes sistemas de comprobación y corrección de errores, como en el caso de la ADN polimerasa, que cataliza una reacción de replicación en un primer paso, para comprobar posteriormente si el producto obtenido es el correcto.21 Este proceso, que tiene lugar en dos pasos, da como resultado una media de tasa de error increíblemente baja, en torno a 1 error cada 100 millones de reacciones en determinadas polimerasas de mamíferos.22 Este tipo de mecanismos de comprobación también han sido observados en la ARN polimerasa,23 en la ARNt aminoacil sintetasa24 y en la actividad de selección de los aminoacil-tRNAs.25
Aquellas enzimas que producen metabolitos secundarios son denominadas promiscuas, ya que pueden actuar sobre una gran variedad de sustratos. Por ello, se ha sugerido que esta amplia especificidad de sustrato podría ser clave en la evolución y diseño de nuevas rutas biosintéticas.26
Modelo de la "llave-cerradura"
Las enzimas son muy específicas, como sugirió Emil Fischer en 1894. Con base a sus resultados dedujo que ambas moléculas, enzima y sustrato, poseen complementariedad geométrica, es decir, sus estructuras encajan exactamente una en la otra,27 por lo que ha sido denominado como modelo de la "llave-cerradura", refiriéndose a la enzima como a una especie de cerradura y al sustrato como a una llave que encaja de forma perfecta en dicha cerradura. Sin embargo, si bien este modelo explica la especificidad de las enzimas, falla al intentar explicar la estabilización delestado de transición que logran adquirir las enzimas.
Modelo del encaje inducido
Diagrama que esquematiza el modo de acción del modelo del encaje inducido.En 1958 Daniel Koshland sugiere una modificación al modelo de la llave-cerradura: las enzimas son estructuras bastante flexibles y así el sitio activo podría cambiar su conformación estructural por la interacción con el sustrato.28 Como resultado de ello, la cadena aminoacídica que compone el sitio activo es moldeada en posiciones precisas, lo que permite a la enzima llevar a cabo su función catalítica. En algunos casos, como en las glicosidasas, el sustrato cambia ligeramente de forma para entrar en el sitio activo.29 El sitio activo continua dicho cambio hasta que el sustrato está completamente unido, momento en el cual queda determinada la forma y la carga final.30
Mecanismos
Las enzimas pueden actuar de diversas formas, aunque, como se verá a continuación, siempre dando lugar a una disminución del valor de ΔG‡:31
Reducción de la energía de activación mediante la creación de un ambiente en el cual el estado de transición es estabilizado (por ejemplo, forzando la forma de un sustrato: la enzima produce un cambio de conformación del sustrato unido el cual pasa a un estado de transición, de modo que ve reducida la cantidad de energía que precisa para completar la transición).
Reduciendo la energía del estado de transición, sin afectar la forma del sustrato, mediante la creación de un ambiente con una distribución de carga óptima para que se genere dicho estado de transición.
Proporcionando una ruta alternativa. Por ejemplo, reaccionando temporalmente con el sustrato para formar un complejo intermedio enzima/sustrato (ES), que no sería factible en ausencia de enzima.
Reduciendo la variación de entropía necesaria para alcanzar el estado de transición (energía de activación) de la reacción mediante la acción de orientar correctamente los sustratos, favoreciendo así que se produzca dicha reacción.
Incrementando la velocidad de la enzima mediante un aumento de temperatura. El incremento de temperatura facilita la acción de la enzima y permite que se incremente su velocidad de reacción. Sin embargo, si la temperatura se eleva demasiado, la conformación estructural de la enzima puede verse afectada, reduciendo así su velocidad de reacción, y sólo recuperando su actividad óptima cuando la temperatura se reduce. No obstante, algunas enzimas son termolábiles y trabajan mejor a bajas temperaturas.
Cabe destacar que este efecto entrópico implica la desestabilización del estado basal,32 y su contribución a la catálisis es relativamente pequeña.33
Las enzimas pueden actuar de diversas formas, aunque, como se verá a continuación, siempre dando lugar a una disminución del valor de ΔG‡:31
Reducción de la energía de activación mediante la creación de un ambiente en el cual el estado de transición es estabilizado (por ejemplo, forzando la forma de un sustrato: la enzima produce un cambio de conformación del sustrato unido el cual pasa a un estado de transición, de modo que ve reducida la cantidad de energía que precisa para completar la transición).
Reduciendo la energía del estado de transición, sin afectar la forma del sustrato, mediante la creación de un ambiente con una distribución de carga óptima para que se genere dicho estado de transición.
Proporcionando una ruta alternativa. Por ejemplo, reaccionando temporalmente con el sustrato para formar un complejo intermedio enzima/sustrato (ES), que no sería factible en ausencia de enzima.
Reduciendo la variación de entropía necesaria para alcanzar el estado de transición (energía de activación) de la reacción mediante la acción de orientar correctamente los sustratos, favoreciendo así que se produzca dicha reacción.
Incrementando la velocidad de la enzima mediante un aumento de temperatura. El incremento de temperatura facilita la acción de la enzima y permite que se incremente su velocidad de reacción. Sin embargo, si la temperatura se eleva demasiado, la conformación estructural de la enzima puede verse afectada, reduciendo así su velocidad de reacción, y sólo recuperando su actividad óptima cuando la temperatura se reduce. No obstante, algunas enzimas son termolábiles y trabajan mejor a bajas temperaturas.
Cabe destacar que este efecto entrópico implica la desestabilización del estado basal,32 y su contribución a la catálisis es relativamente pequeña.33
Estabilización del estado de transición
La comprensión del origen de la reducción del valor de ΔG‡ en una reacción enzimática requiere elucidar previamente cómo las enzimas pueden estabilizar su estado de transición, más que el estado de transición de la reacción. Aparentemente, la forma más efectiva para alcanzar la estabilización es la utilización de fuerzas electrostáticas, concretamente, poseyendo un ambiente polar relativamente fijado que pueda orientarse hacia la distribución de carga del estado de transición. Ese tipo de ambientes no existen ni se generan en ausencia de enzimas.34
La comprensión del origen de la reducción del valor de ΔG‡ en una reacción enzimática requiere elucidar previamente cómo las enzimas pueden estabilizar su estado de transición, más que el estado de transición de la reacción. Aparentemente, la forma más efectiva para alcanzar la estabilización es la utilización de fuerzas electrostáticas, concretamente, poseyendo un ambiente polar relativamente fijado que pueda orientarse hacia la distribución de carga del estado de transición. Ese tipo de ambientes no existen ni se generan en ausencia de enzimas.34
Dinámica y función
La dinámica interna de las enzimas está relacionada con sus mecanismos de catálisis.35 36 37 La dinámica interna se define como el movimiento de diferentes partes de la estructura de la enzima, desde residuos individuales de aminoácidos, hasta grupos de aminoácidos o incluso un dominio proteico entero. Estos movimientos se producen a diferentes escalas de tiempo que van desde femtosegundos hasta segundos. Casi cualquier residuo de la estructura de la enzima puede contribuir en el proceso de catálisis por medio de movimientos dinámicos.38 39 40 41 Los movimientos de las proteínas son vitales en muchas enzimas. Dichos movimientos podrán ser más o menos importantes según si los cambios conformacionales se producen por vibraciones pequeñas y rápidas o grandes y lentas, y dicha importancia dependerá del tipo de reacción que lleve a cabo la enzima. Sin embargo, aunque estos movimientos son importantes en el proceso de unión y liberación de sustratos y productos, aún no está claro si estos movimientos ayudan a acelerar los pasos químicos de las reacciones enzimáticas.42 Estos nuevos avances también tienen implicaciones en la comprensión de los efectos alostéricos y en el desarrollo de nuevos fármacos.
La dinámica interna de las enzimas está relacionada con sus mecanismos de catálisis.35 36 37 La dinámica interna se define como el movimiento de diferentes partes de la estructura de la enzima, desde residuos individuales de aminoácidos, hasta grupos de aminoácidos o incluso un dominio proteico entero. Estos movimientos se producen a diferentes escalas de tiempo que van desde femtosegundos hasta segundos. Casi cualquier residuo de la estructura de la enzima puede contribuir en el proceso de catálisis por medio de movimientos dinámicos.38 39 40 41 Los movimientos de las proteínas son vitales en muchas enzimas. Dichos movimientos podrán ser más o menos importantes según si los cambios conformacionales se producen por vibraciones pequeñas y rápidas o grandes y lentas, y dicha importancia dependerá del tipo de reacción que lleve a cabo la enzima. Sin embargo, aunque estos movimientos son importantes en el proceso de unión y liberación de sustratos y productos, aún no está claro si estos movimientos ayudan a acelerar los pasos químicos de las reacciones enzimáticas.42 Estos nuevos avances también tienen implicaciones en la comprensión de los efectos alostéricos y en el desarrollo de nuevos fármacos.
